Меню Рубрики

Уровень ферментов в анализе крови

Одна из основных тканей человеческого организма – кровь – переносит не только клетки, питательные вещества и газы. В ней также содержится значительное количество биологических ускорителей химических реакций – ферментов или энзимов. Пути их проникновения в кровь, как и цели присутствия там, различны. Некоторые из них участвуют в работе фибринолитической системы, разрушая спорадически возникающие тромбы и следящие за проходимостью кровеносных сосудов. Другие наоборот, стимулируют ряд реакций образования фибрина и формирования кровяного сгустка. Имеются также другие ферменты крови с иными задачами и функциями.

Однако существует класс энзимов, которые не выполняют в крови особых функций и попадают туда в основном случайно – при распаде клеток. Содержание таких биологически активных веществ в крови ничтожно, однако находится в сильной зависимости от скорости распада клеточных структур. Поэтому при некоторых патологических состояниях, сопровождающихся разрушением тканей, огромное количество таких ферментов способно проникать в кровь, что можно обнаружить биохимическими методами анализа. Именно на этом основана диагностика заболеваний по уровню различных ферментов плазмы крови.

В клетках человеческого тела содержится десятки, а то и сотни подобных соединений белковой природы – их количество варьируется в разных тканях. Однако особую диагностическую ценность при своем попадании в кровь имею только некоторые из них:

  • Аспартатаминотрансфераза (АСТ);
  • Аланинаминотрансфераза (АЛТ);
  • Щелочная фосфатаза (ЩФ);
  • Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ);
  • Липаза сыворотки крови;
  • Амилаза сыворотки крови;
  • Лактатдегидрогеназа и ее фракции.

Важность показателей уровня данных фермент настолько ценен для диагностики многих патологических состояний, что некоторые из них (АСТ, АЛТ, ЩФ, ГГТ) включили в список критериев, определяемых в рамках общего биохимического анализа крови. В основном по их уровню судят о состоянии таких органов, как печень, сердце (миокард), поджелудочная железа и костная система.

Остальные ферменты – липаза и амилаза крови, а также лактатдегидрогеназа определяются реже и для этого применяются специальные методы биохимического анализа. Зачастую их отсутствие в списке показателей биохимического исследования объясняют меньшей диагностической ценностью и информативностью, что не совсем верно. Так, уровень липазы и амилазы очень точно отражает состояние поджелудочной железы – однако при других состояния определение количества данных ферментов в крови является специфическим и неточным. Поэтому узкая направленность трактовки результатов этого измерения и делает его менее целесообразным при общем исследовании организма.

Что касается лактатдегидрогеназы и ее фракций, то ранее анализ на эти ферменты был достаточно популярен у кардиологов, так как он довольно точно характеризовал степень повреждения миокарда. Однако в наше время появился другой маркер такого состояния – тропонин. Но анализ на тропонин является достаточно затратным методом исследования, поэтому его используют лишь при подтвержденном повреждении миокарда – а для этого в рамках дифференциальной диагностики как раз и используется определение уровня ЛДГ. В других областях также активно используется подобный метод диагностики – в онкологии, общей терапии, нефрологии. Однако, как и в случае с липазой и амилазой сыворотки крови, такое исследование помогает определять только небольшой список патологических состояний, что делает нецелесообразным его использование в рамках общего анализа.

Как правило, узость диагностических «окон» данных показателей редко способствует их одновременному назначению – лишь анализ на амилазу и липазу крови часто делается в связке для определения состояния поджелудочной железы. Исследование же уровня ЛДГ часто производится отдельно ото всех. Но в некоторых случаях может назначить так называемый в простонародье «анализ на ферменты», при котором определяется количество всех значимых энзимов крови, включая и те, которые входят в список показателей биохимического анализа.

В крови человека фактически при любом состоянии ферментов содержится очень мало, что затрудняет их обнаружение и определение количества. Поэтому для такого диагностического метода необходимо относительно большое количество крови – капиллярной крови из пальца при этом не хватит. Поэтому производится забор венозной крови из локтевой вены в количестве 10-15 мл.

Невзирая на то, сдается ли кровь для определения всех ферментов или только одного из них, подготовка к такому исследованию особо не отличается от базового списка требований. За сутки до забора крови необходимо исключить из рациона алкоголь, психоактивные вещества (кофеин), а также тяжелую и вредную пищу – соленое, жареное, излишне пряные блюда. Нужно избегать повышенных эмоциональных и физических нагрузок. Кровь сдается утром, обязательно натощак. Кроме того, при приеме любых лекарственных препаратов необходимо сообщить об этом лечащему врачу – в таких тонких биохимических исследованиях малейшее влияние извне может значительно изменить результат анализа и, следовательно, его трактовку.

При помощи различных тонких биохимических приемов определяется количество или активность каждого искомого фермента. Лаборанты заносят полученные результаты в бланк анализа, после чего врач может производить их расшифровку. На фоне полного здоровья результаты такого диагностического метода выглядят следующим образом:

Показатель Норма
Липаза плазмы крови 13 — 60 МЕ/л
Амилаза в сыворотке 28 — 100 Ед/л
Лактатдегидрогеназа общая:
— Мужчины
— Женщины
135 — 225 Ед/л
135 — 214 Ед/л
Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ фракции) 72 — 182 МЕ/л

Как правило, такой анализ на гормоны производят после того, как был проведен общий биохимический анализ крови. На основании его результатов определяется система или орган, наиболее затронутый патологическим процессом. И уже для выяснения состояния пораженной системы или более точной диагностики производится уточняющий анализ на данные ферменты крови. Так, указание на преимущественное поражение поджелудочной железы дает основание для определения уровня липазы и амилазы, мышечной системы, сердца, соединительной ткани – лактатдегидрогеназы и ее фракций. Последняя также активно применяется в дифференциальной диагностике многих патологий (главным образом, в грудной клетке). Помимо этого, анализ на эти энзимы позволяет контролировать ход и эффективность лечения того или иного заболевания.

Как известно, детский организм отличается от взрослого не только размерами, но и различным протеканием некоторых биохимических процессов. Это неизменно накладывает определенный след на результаты тонких биохимических анализов, в том числе и на исследование уровня ферментов крови.

Например, среди перечисленных выше соединений норме взрослого человека у детей соответствуют только показатели амилазы и общей лактатдегидрогеназы. Количество липазы и фракций ЛДГ у детей заметно отличаются от «взрослых» показателей и динамично изменяются в процессе роста:

Возраст ребенка Количество липазы, норма Количество фракций лактатдегидрогеназы, норма
Менее года 20-34 МЕ/л 200-451 Ед/л
1-6 лет 18-31 МЕ/л 180-340 Ед/л
6-13 лет 18-31 МЕ/л 150-332 Ед/л
13-17 лет 10-55 МЕ/л 140-279 Ед/л

Количество липазы в крови относительно мало в крови у новорожденного, однако еще больше снижается в течение первого года жизни. Важным замечанием является тот факт, что большая часть этого энзима у грудных детей вырабатывается в желудке (а не в поджелудочной железе, как у взрослых), поэтому превышение верхней границы уровня этого показателя может свидетельствовать о патологии этого органа. Резкий рост происходит в период полового созревания, постепенно достигая к совершеннолетию уровня взрослого человека.

Фракции или осколки фермента лактатдегидрогеназы в крови младенца присутствуют в значительном количестве по причине особенностей детского метаболизма. В процессе роста обмен веществ постепенно перестраивается, что приводит к медленному снижению уровня этого показателя. После окончания полового созревания уровень фракций ЛДГ соответствует таковому у взрослого человека.

У беременных женщин наблюдается рост примерно на 15-20% всех ферментов плазмы крови. Нередко такое повышение даже не выходит за рамки физиологической нормы. Однако в таком положении у женщины появляются и дополнительные риски для увеличения количества этих энзимов в крови. Так, всплеск амилазы наблюдается при таком осложнении, как трубная беременность (при разрыве трубы). Общая лактатдегидрогеназа повышается в случае эклампсии.

Липаза представляет собой биологически активное вещество белковой природы, способное расщеплять жиры. Более тонкое исследование показывает, что под общим название «липаза» скрываются десятки, если не сотни различных ферментов, которые разрушают строго определенный тип липидов. Большая часть из них вырабатывается в поджелудочной железе. Отсюда же они и проникают в кровь, но для этого необходимо либо массированное разрушение панкреатических клеток или явления застоя поджелудочного сока с развитием его всасывания. И то и другое имеет место при различных поражениях поджелудочной железы, поэтому рост уровня липазы практически всегда свидетельствует о ее поражении, а цифры превышения нормы отражают масштабы повреждения клеток железы.

Амилаза также является расщепляющим или гидролитическим ферментом как и липаза. Но она расщепляет защищенные углеводы, такие как крахмал. Она тоже используется в качестве маркера поражения поджелудочной железы, но менее специфична в этом плане. Причина этого кроется в том, что амилаза образуется не только в ней, но и в других железах и тканях, таких как печень или слюнные железы. Поэтому при паротите (свинке) и других заболеваниях слюнных желез также может наблюдаться повышенный уровень этого энзима в крови. В связи с пониженной специфичностью при оценке состояния панкреатической системы уровень амилазы определяется вместе с количеством липазы в плазме крови.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой важный в биологическом отношении фермент – именно он служит своеобразной перемычкой между бескислородным и кислородным расщеплением глюкозы. Продуктом первого процесса является молочная кислота или лактат, но в ходе второго и она распадается на углекислый газ и воду. Но кислородный процесс не был бы возможным без фермента, превращающего молочную кислоту в пировиноградную (пируват), то есть без ЛДГ.

По этой причине данный энзим присутствует не только во всех органах и тканях человеческого тела, но и во всех живых клетках на Земле.

Основное назначение анализа на определение уровня ЛДГ и ее фракций – дифференциальная диагностика болей в груди (для того, чтобы отличить поражение сердца от заболеваний средостения, легких или плевры), определение масштабов повреждения соединительной и мышечной тканей, оценить ход и эффективность лечения некоторых злокачественных опухолей.

Определение уровня ферментов в крови позволять оценивать состояние организма на столь тонком уровне, когда еще развивающаяся патология не проявила себя никакими симптомами или изменениями в менее чувствительных диагностических приемах (общий анализ крови и мочи, рентгенограмма). Благодаря этому методу врачи вплотную приблизились к тому, чтобы лечить болезнь еще до ее возникновения. Однако позднее обращение пациентов и длительность выполнения биохимических исследований часто приводит к тому, что такой вид тонкой диагностики используется лишь для окончательного подтверждения клинического диагноза.

источник

АсАТ (АСТ, аспартатаминотрансфераза) — один из основных ферментов, синтезирующихся в печени. В норме содержание этого фермента в сыворотке крови невелико, так как большая его часть находится в гепатоцитах (печеночных клетках). Повышение наблюдается при заболеваниях печени и сердца, а также при длительном приеме аспирина и гормональных контрацептивов. Нормальные значения: женщины – до 31 Ед/л; мужчины – до 37 Ед/л.

АлАТ (АЛТ, аланинаминотрансфераза ) — фермент, синтезирующийся в печени. Большая часть его находится и работает в клетках печени, поэтому в норме концентрация АЛТ в крови невелика. Повышение наблюдается при массовой гибели печеночных клеток (например, при гепатите, циррозе), тяжелой сердечной недостаточности и заболеваниях крови. Нормальные значения: женщины – до 34 Ед/л; мужчины – до 45 Ед/л.

Гамма-ГТ (гамма-глутамилтрансфераза) — фермент, содержащийся преимущественно в клетках печени и поджелудочной железы. Повышение его количества в крови наблюдается при заболеваниях этих органов, а также при длительном приеме алкоголя. Нормальные значения: мужчины Фосфатаза щелочная – фермент, широко распространенный в тканях человека. Наибольшее клиническое значение имеют печеночная и костная формы щелочной фосфатазы, активность которых и определяется в сыворотке крови. Нормальные значения: 30-120 Ед/л.

Альфа-Амилаза (Диастаза) образуется в слюнных железах и поджелудочной железе. Также в поджелудочной железе образуется панкреатическая амилаза — фермент, участвующий в расщеплении крахмала и других углеводов в просвете двенадцатиперстной кишки. Амилаза, расщепляя крахмал и другие углеводы, обеспечивает переваривание углеводов пищи. Из организма амилазу выводят почки вместе с мочой. Повышенная альфа-амилаза — симптом следующих заболеваний: острый, хронический панкреатит (воспаление поджелудочной железы), киста поджелудочной железы, камень, опухоль в протоке поджелудочной железы, эпидемический паротит, острый перитонит, сахарный диабет, заболевания желчных путей (холецистит), почечная недостаточность, а также при травме живота и как следствие прерывания беременности. Биохимический анализ крови амилазы покажет нулевые значения содержания амилазы при недостаточности функции поджелудочной железы, остром и хроническом гепатите. Снижение нормального уровня амилазы крови происходит при токсикозе у беременных. Нормальные значения альфа-амилазы в крови (норма диастазы): 28-100 Ед/л. Нормальные значения амилазы панкреатической: от 0 до 50 Ед/л.

Читайте также:  Увеличение plt в анализе крови

Креатинкиназа (креатинфосфокиназа) — фермент, содержащийся в скелетных мышцах, реже — в гладких мышцах (матке, ЖКТ) и головном мозге. Креатинкиназа обеспечивает энергией клетки мышц. В сердечной мышце — миокарде — содержится особый вид креатинкиназы — креатинкиназа МВ. При повреждении мышц наблюдается выход фермента из клеток — повышение активности креатинкиназы в крови. Поэтому определение креатинфосфокиназы и креатинкиназы МВ в крови широко применяется в ранней диагностике инфаркта миокарда. Уже через 2—4 часа после острого приступа уровень креатинкиназы МВ в крови значительно повышается. Анализ креатинкиназы МВ позволяет со 100% точностью диагностировать инфаркт миокарда.

Повышение креатинкиназы происходит при следующих заболеваниях: инфаркт миокарда, миокардит, миокардиодистрофия, сердечная недостаточность, тахикардия, столбняк, гипотиреоз, алкогольный делирий (белая горячка), заболевания центральной-нервной системы (шизофрения, маниакально-депрессивный психоз, эпилепсия, черепно-мозговые травмы), злокачественные опухоли (рак мочевого пузыря, молочной железы, кишечника, легкого, матки, простаты, печени), а также может быть следствием хирургических операций и диагностических процедур на сердце, приема некоторых лекарственных средств (кортикостероидов, барбитуратов, наркотических средств), после тяжелой физической нагрузки. Повышение креатинкиназы также происходит при беременности. Понижение уровня креатинкиназы происходит при снижении мышечной массы и малоподвижном образе жизни. Нормальные значения креатинкиназы МВ в крови: 0—24 Ед/л.

ЛДГ или лактатдегидрогеназа, лактат — фермент, участвующий в процессе окисления глюкозы и образовании молочной кислоты. Анализ биохимии крови на ЛДГ проводят для диагностики заболеваний миокарда (сердечной мышцы), печени, опухолевых заболеваний.

Увеличение ЛДГ происходит при: заболеваниях печени (вирусный и токсический гепатит, желтуха, цирроз печени), инфаркте миокарда и инфаркте легкого, заболеваниях кровеносной системы (анемия, острый лейкоз), травмах скелетных мышц, атрофии, острый панкреатит, заболеваниях почек (гломерулонефрит, пиелонефрит), злокачественные опухоли различных органов, гипоксия (недостаточное снабжение кислородом тканей: кровотечение, сердечная недостаточность, дыхательная недостаточность, анемия). Повышенный ЛДГ характерен при беременности, у новорожденных и после физической нагрузки. Уровень ЛДГ повышается после приема алкоголя и некоторых лекарственных веществ (кофеина, инсулина, аспирина, анестетиков и других). Нормальные значения ЛДГ для новорожденных: до 2000 Ед/л. У детей до 2 лет активность ЛДГ по-прежнему высока — 430 Ед/л, от 2 до 12 — 295 Ед/л. Для детей старше 12 лет и у взрослых норма ЛДГ — 250 Ед/л.

Липаза — фермент, синтезируемый многими органами и тканями для расщепления нейтральных жиров — триглицеридов. При остром панкреатите уровень липазы в крови увеличивается через несколько часов после острого приступа до 200 раз. Повышение уровня липазы может означать следующие заболевания: панкреатит, опухоли, кисты поджелудочной железы, хронические заболевания желчного пузыря, желчная колика, инфаркт, непроходимость кишечника, перитонит, костные переломы, ранения мягких тканей, рак молочной железы, почечная недостаточность, заболевания, сопровождающиеся нарушением обмена веществ, а особенно липидов — ожирение, сахарный диабет, подагра, эпидемический паротит, а также может быть следствием приема некоторых медицинских препаратов (барбитуратов и других). Понижение уровня липазы может происходить при онкологических заболеваниях, кроме рака поджелудочной железы и при неправильном питании (избытке триглицеридов). Нормальные значения липазы для взрослых: 0 до 190 Ед/мл.

Холинэстераза (ХЭ) — фермент, образующийся в печени. Холинэстераза содержится в нервной ткани, скелетных мышцах. Низкая холинэстераза в крови — признак таких заболеваний, как: заболевания печени (цирроз, гепатит, метастатический рак печени), острое отравление инсектицидами, инфаркт миокарда, онкологические заболевания. Понижение уровня холинэстеразы происходит на позднем сроке беременности, после хирургического вмешательства и при применении некоторых медицинских препаратов (оральных контрацептивов, анаболических стероидов, глюкокортикоидов). Повышенная холинэстераза — симптом следующих заболеваний: артериальная гипертония, нефроз, рак молочной железы, ожирение, алкоголизм, сахарный диабет, столбняк, маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз, а также повышение уровня холинэстеразы происходит на начальном этапе беременности. Нормальные значения холинэстеразы: 5300 — 12900 Ед/л.

Читайте о биохимическом анализе крови:

источник

Биохимический анализ крови – нормы, значение и расшифровка показателей у мужчин, женщин и детей (по возрастам). Активность ферментов: амилаза, АлАТ, АсАТ, ГГТ, КФ, ЛДГ, липаза, пепсиногены и др.

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови, каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста.

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы. Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит, острый аппендицит, кишечная непроходимость, внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

  • Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
  • Желчнокаменная болезнь;
  • Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
  • Острые боли в животе или травма живота;
  • Любые патологии органов пищеварительного тракта;
  • Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз.

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша.

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

  • Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
  • Киста или опухоль поджелудочной железы;
  • Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
  • Макроамилаземия;
  • Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
  • Острый перитонит или аппендицит;
  • Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
  • Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
  • Заболевания желчевыводящих путей (холецистит, желчнокаменная болезнь);
  • Почечная недостаточность;
  • Внематочная беременность;
  • Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки, кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
  • Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
  • Разрыв аневризмы аорты;
  • Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
  • Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

  • Недостаточность поджелудочной железы;
  • Муковисцидоз;
  • Последствия удаления поджелудочной железы;
  • Острый или хронический гепатит;
  • Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
  • Тиреотоксикоз (высокий уровень гормоновщитовидной железы в организме);
  • Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда, остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит, хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

  • Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз, цирроз, отравления);
  • Подозрение на острый инфаркт миокарда;
  • Патология мышц;
  • Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
  • Профилактические осмотры;
  • Обследование потенциальных доноров крови и органов;
  • Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз, опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
  • Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
  • Острый или хронический панкреатит;
  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит;
  • Миокардиодистрофия;
  • Тепловой удар или ожоговая болезнь;
  • Шок;
  • Гипоксия;
  • Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
  • Миозиты;
  • Миопатии;
  • Гемолитическая анемия любого происхождения;
  • Почечная недостаточность;
  • Преэклампсия;
  • Филяриоз;
  • Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

  • Дефицит витамина В6;
  • Терминальные стадии печеночной недостаточности;
  • Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
  • Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга, почек, легких, а также в лейкоцитах и эритроцитах. Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

  • Заболевания печени;
  • Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы;
  • Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
  • Профилактические осмотры;
  • Обследование потенциальных доноров крови и органов;
  • Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
  • Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

  • Дети младше года – менее 83 Ед/л;
  • Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
  • Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
  • Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.
Читайте также:  Нет крови при взятии анализа

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит, ревмокардит;
  • Кардиогенный или токсический шок;
  • Тромбоз легочной артерии;
  • Сердечная недостаточность;
  • Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
  • Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги, некрозы);
  • Высокая физическая нагрузка;
  • Тепловой удар;
  • Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
  • Панкреатиты;
  • Употребление алкоголя;
  • Почечная недостаточность;
  • Злокачественные новообразования;
  • Гемолитические анемии;
  • Большая талассемия;
  • Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия, инфекционный мононуклеоз, герпес, туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
  • Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
  • Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
  • Кишечная непроходимость;
  • Лактоацидоз;
  • Болезнь легионеров;
  • Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
  • Инфаркт почки;
  • Инсульт (геморрагический или ишемический);
  • Отравление ядовитыми грибами;
  • Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Дефицит витамина В6;
  • Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
  • Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца, мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
  • Контроль эффективности терапии алкоголизма;
  • Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
  • Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
  • Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

  • Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
  • Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
  • Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
  • Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;
  • Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
  • Инфекционный мононуклеоз;
  • Панкреатиты (острые и хронические);
  • Опухоли поджелудочной железы, простаты;
  • Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов;
  • Употребление алкогольных напитков;
  • Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении, гемолитическая болезнь, тромбоэмболии, миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше, болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ, биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии, ректороманоскопии, колоноскопии, пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты, простатит);
  • Болезнь Педжета;
  • Болезнь Гоше;
  • Болезнь Ниманна-Пика;
  • Миеломная болезнь;
  • Тромбоэмболии;
  • Гемолитическая болезнь;
  • Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
  • Остеопороз;
  • Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
  • Патология печени и желчевыводящих путей;
  • Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
  • Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

  • Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
  • Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
  • Заболевания центральной нервной системы;
  • Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
  • Травмы;
  • Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

  • Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
  • 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
  • 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
  • 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
  • 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
  • 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
  • Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит;
  • Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
  • Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
  • Острые повреждения головного мозга;
  • Кома;
  • Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
  • Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты, полимиозиты, миодистрофии и др.);
  • Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
  • Внутривенные и внутримышечные инъекции;
  • Психические заболевания (шизофрения, эпилепсия);
  • Эмболия легочной артерии;
  • Сильные мышечные сокращения (роды, спазмы, судороги);
  • Столбняк;
  • Высокая физическая нагрузка;
  • Голодание;
  • Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты, поноса, обильного потения и т.д.);
  • Длительное переохлаждение или перегревание;
  • Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы, кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
  • Малая мышечная масса.

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит;
  • Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
  • Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
  • Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
  • Эмболия легочной артерии;
  • Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии, травмы, операции, ожоги);
  • Шок;
  • Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

  • Заболевания печени и желчевыводящих путей;
  • Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
  • Гемолитические анемии;
  • Миопатии;
  • Злокачественные новообразования различных органов;
  • Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

  • Дети младше года – менее 450 Ед/л;
  • Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
  • Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
  • Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Период беременности;
  • Новорожденные до 10 дня жизни;
  • Интенсивные физические нагрузки;
  • Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
  • Инфаркт миокарда;
  • Эмболия или инфаркт легких;
  • Заболевания системы крови (острый лейкоз, анемии);
  • Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
  • Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
  • Острый панкреатит;
  • Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз, ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
  • Злокачественные опухоли различной локализации;
  • Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны, цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.
Читайте также:  Сдача анализов крови как подготовиться

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты. То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

  • Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
  • Хронический панкреатит;
  • Желчнокаменная болезнь;
  • Холецистит острый;
  • Острая или хроническая почечная недостаточность;
  • Перфорация (прободение) язвы желудка;
  • Непроходимость тонкого кишечника;
  • Цирроз печени;
  • Травмы живота;
  • Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый или хронический панкреатит;
  • Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
  • Алкоголизм;
  • Желчная колика;
  • Внутрипеченочный холестаз;
  • Хронические заболевания желчного пузыря;
  • Странгуляция или инфаркт кишечника;
  • Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра, ожирение);
  • Острая или хроническая почечная недостаточность;
  • Перфорация (прободение) язвы желудка;
  • Непроходимость тонкого кишечника;
  • Перитонит;
  • Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
  • Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин, Гепарин, барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
  • Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка. Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка. Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса, неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

  • Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
  • Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
  • Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
  • Выявление рака желудка;
  • Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

  • Острый и хронический гастрит;
  • Синдром Золлингера-Эллисона;
  • Язва двенадцатиперстной кишки;
  • Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

  • Прогрессирующий атрофический гастрит;
  • Карцинома (рак) желудка;
  • Болезнь Аддисона;
  • Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
  • Микседема;
  • Состояние после резекции (удаления) желудка.

Под одним и тем же названием «холинэстераза» обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике врача-анестезиолога для расчета правильной дозировки лекарств и недопущения холинергического шока. Кроме того, активность фермента определяется для выявления отравлений фосфорорганическими соединениями (многие сельскохозяйственные пестициды, гербициды) и карбаматами, при которых активность холинэстеразы снижается. Также при отсутствии угрозы отравления и плановой операции активность холинэстеразы определяется для оценки функционального состояния печени.

Показаниями для определения активности холинэстеразы являются следующие состояния:

  • Диагностика и оценка эффективности терапии любых заболеваний печени;
  • Выявление отравлений фосфорорганическими соединениями (инсектицидами);
  • Определение риска развития осложнений при плановых операциях с применением миорелаксантов.

В норме активность холинэстеразы в крови у взрослых составляет 3700 – 13200 Ед/л при использовании в качестве субстрата бутирилхолина. У детей с рождения и до полугода активность фермента очень низкая, с 6 месяцев и до 5 лет – 4900 – 19800 Ед/л, с 6 до 12 лет – 4200 – 16300 Ед/л, а с 12 лет – как у взрослых.

Повышение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

  • Гиперлипопротеинемия IV типа;
  • Нефроз или нефротический синдром;
  • Ожирение;
  • Сахарный диабет II типа;
  • Опухоли молочных желез у женщин;
  • Язвенная болезнь желудка;
  • Бронхиальная астма;
  • Экссудативная энтеропатия;
  • Психические заболевания (маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз);
  • Алкоголизм;
  • Первые недели беременности.

Понижение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

  • Генетически обусловленные варианты активности холинэстеразы;
  • Отравление фосфорорганическими веществами (инсектициды и др.);
  • Гепатиты;
  • Цирроз печени;
  • Застойная печень на фоне сердечной недостаточности;
  • Метастазы злокачественных опухолей в печень;
  • Печеночный амебиаз;
  • Заболевания желчевыводящих путей (холангиты, холециститы);
  • Острые инфекции;
  • Легочная эмболия;
  • Заболевания скелетных мышц (дерматомиозит, дистрофия);
  • Состояния после хирургических операций и плазмафереза;
  • Хронические заболевания почек;
  • Поздние сроки беременности;
  • Любые состояния, сопровождающиеся снижением уровня альбумина в крови (например, синдром мальабсорбции, голодание);
  • Эксфолиативный дерматит;
  • Миелома;
  • Ревматизм;
  • Инфаркт миокарда;
  • Злокачественные опухоли любой локализации;
  • Прием некоторых лекарственных средств (оральные контрацептивы, стероидные гормоны, глюкокортикоиды).

Щелочная фосфатаза (ЩФ) представляет собой фермент, производящий расщепление эфиров фосфорной кислоты и принимающий участие в фосфорно-кальциевом обмене в костной ткани и печени. В наибольшем количестве содержится в костях и печени, а в кровоток поступает из этих тканей. Соответственно, в крови часть щелочной фосфатазы имеет костное происхождение, а часть – печеночное. В норме в кровоток щелочной фосфатазы поступает немного, а ее активность увеличивается при разрушении клеток костей и печени, что возможно при гепатитах, холестазе, остеодистрофии, опухолях костей, остеопорозе и т.д. Поэтому фермент является показателем состояния костей и печени.

Показаниями для определения активности щелочной фосфатазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

  • Выявление поражений печени, связанных с закупоркой желчных путей (например, желчнокаменная болезнь, опухоль, киста, абсцесс);
  • Диагностика заболеваний костей, при которых происходит их разрушение (остеопороз, остеодистрофия, остеомаляция, опухоли и метастазы в кости);
  • Диагностика болезни Педжета;
  • Рак головки поджелудочной железы и почек;
  • Заболевания кишечника;
  • Оценка эффективности лечения рахита витамином Д.

В норме активность щелочной фосфатазы в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 30 – 150 Ед/л. У детей и подростков активность фермента выше, чем у взрослых, вследствие более активных процессов обмена веществ в костях. Нормальная активность щелочной фосфатазы в крови у детей разного возраста следующая:

  • Дети младше 1 года: мальчики – 80 – 480 Ед/л, девочки – 124 – 440 Ед/л;
  • Дети 1 – 3 года: мальчики – 104 – 345 Ед/л, девочки – 108 – 310 Ед/л;
  • Дети 3 – 6 лет: мальчики – 90 – 310 Ед/л, девочки – 96 – 295 Ед/л;
  • Дети 6 – 9 лет: мальчики – 85 – 315 Ед/л, девочки – 70 – 325 Ед/л;
  • Дети 9 – 12 лет: мальчики – 40 – 360 Ед/л, девочки – 50 – 330 Ед/л;
  • Дети 12 – 15 лет: мальчики – 75 – 510 Ед/л, девочки – 50 – 260 Ед/л;
  • Дети 15 – 18 лет: мальчики – 52 – 165 Ед/л, девочки – 45 – 150 Ед/л.

Повышение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Заболевания костей с усиленным распадом костной ткани (болезнь Педжета, болезнь Гоше, остеопороз, остеомаляция, рак и метастазы в кости);
  • Гиперпаратиреоз (увеличенная концентрация гормонов паращитовидной железы в крови);
  • Диффузный токсический зоб;
  • Лейкозы;
  • Рахит;
  • Период заживления переломов;
  • Заболевания печени (цирроз, некроз, рак и метастазы в печень, инфекционные, токсические, лекарственные гепатиты, саркоидоз, туберкулез, паразитарные инфекции);
  • Закупорка желчевыводящих путей (холангиты, камни желчных протоков и желчного пузыря, опухоли желчевыводящих путей);
  • Дефицит кальция и фосфатов в организме (например, вследствие голодания или неправильного питания);
  • Цитомегалия у детей;
  • Инфекционный мононуклеоз;
  • Инфаркт легких или почек;
  • Недоношенные дети;
  • Третий триместр беременности;
  • Период быстрого роста у детей;
  • Заболевания кишечника (язвенный колит, энтерит, бактериальные инфекции и др.);
  • Прием препаратов, токсичных для печени (метотрексат, хлорпромазин, антибиотики, сульфаниламиды, большие дозы витамина С, магнезии).

Понижение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Гипотиреоз (дефицит гормонов щитовидной железы);
  • Цинга;
  • Тяжелая анемия;
  • Квашиоркор;
  • Дефицит кальция, магния, фосфатов, витаминов С и В12;
  • Избыток витамина Д;
  • Остеопороз;
  • Ахондроплазия;
  • Кретинизм;
  • Наследственная гипофосфатазия;
  • Прием некоторых лекарственных препаратов, таких, как азатиоприн, клофибрат, даназол, эстрогены, оральные контрацептивы.

Автор: Наседкина А.К. Специалист по проведению исследований медико-биологических проблем.

источник